Queratinas
Hay dos tipos: alfa y beta queratinas.
Las alfas queratinas: pelo, uñas y piel de organismo
animales. Son unas proteínas filamentosas intermedias que desempeñan funciones
estructurales importantes en los núcleos, los citoplasmas y las superficies de
muchas células.
Tiene la estructura de un alfa-hélice (como todas
las proteínas filamentosas intermedias) y está formada por monómeros de más de
300 aminoácidos que se enrollan en sentido levógiro formando dímeros. Los
dímeros se asocian para forman protofilamentos y estos se asocian para
protofibrillas y estás forman microfilamentos.
La asociación entre dos hélicesα se produce gracias a una secuencia
repetitiva. Cada 4 residuos hallamos un residuo hidrofóbico (unión dipolo
inducido-dipolo inducido). La héliceα se caracteriza por 3,6 residuos por
vuelta. Las asociaciones en el resto de niveles no están del todo claro. Se
piensa que los distintos entrecruzamientos en distintas cadenas se produce por
medio de enlaces disulfuro gracias a la presencia de la rigidez de la
cisteína. Por lo que la queratina de las
uñas tienen más entrecruzamientos que la queratina de los pelos
Las β queratinas predominan en las hélices β.
Fibroína.
La fibroína destaca en la seda. Son láminas β
antiparalelas que se sitúan a lo largo del eje de las fibras. Esto se debe a la
repetición de glicina-alanina. Las diferentes láminas encajan entre sí. Los otros
aminoácidos se insertan cuando se quiere modular las propiedades de la
proteína. Cuanto más regularidad, mayor rigidez de la estructura. Así obtenemos una mínima extensión/máxima
flexión. Los residuos más voluminosos pueden alterar la regularidad.
Colágeno
Es la proteína más abundante en los organismos
animales y se encuentra principalmente en huesos, tendones, piel… Su unidad
básica es el tropocolágeno que son tres hélices de colágenos con más de 1000
residuos cada una. Estás hélices son levógiras con 3,3 residuos por vuelta.
Cada hélice levógira se enrolla sobre las otras dos en sentido dextrógiro, lo
que le confiere una fuerza mayor (como hacemos con las cuerdas) La asociación
entre una cadena con las otras dos se establece mediante enlaces de hidrógeno
de prolinas que están hidroxiladas (hidroxiprolina).
La secuencia de colágeno general es glicina-X-Y (normalmente,
estas son; Glicina, X=Prolina, Y=Prolina ó OH-Prolina ó OH-Lisina)
Las moléculas de tropocolágeno se asocian entre sí para formar una fibra
de colágeno que proporciona gran resistencia. Para ello, se cruzan 4 lisinas a las que se le han quitado el
grupo NH3 y se ha reemplazado por un OH. Entonces se forma la alisina (lisina hidroxilada). Dos
alisinas se juntan para formar una lisina aldol que se entrecruza con la histidina de otro tropocolágeno y se
genera una aldohistidina. El
siguiente entrecruzamiento es por medio de una hidroxilisina para producir una
desmosina. Cuantas más desmosinas, más resistencia tiene el material.
El RNAm que codifica para el procolágeno que al
traducirse se van generando las distintas hélices que se van hidroxilando de
manera prostraduccional y además se van o-glicosilando. A parte están las
lisinas glicosiladas y en ese momento se forma la triple hélice y secreta al
exterior. Se escinden ambos extremos (C-terminal y N-terminal que se degrada) de cada una de
las hélices y entonces se unen ya por medio de enlaces de tipo desmosina.
La síntesis de hebra de procolágeno tiene más de 15000 residuos. En
ocasiones se añaden azúcares (galactosa y glucosa).
Elastina
La elastina es la antítesis del colágeno que da
resistencia pero al mismo tiempo una gran flexibilidad. Por eso es muy
abundante en los tendones, ligamentos y vasos arteriales. Secuencia: Gly, Ala y
Val. Esa propiedad de flexibilidad se debe a que no tiene prácticamente una
estructura secundaria. Cualquier estruct secundaria definida lo es porque se
van repitiendo una serie de ángulos fi y si. En la elastina no hay una
regulación de ángulos fi y si. Se conectan unas con otras por uniones de tipo
desmosina, lo que hace que además sean muy resistentes. Hay una presencia de
lisina que realizan entrecruzamientos similares a los de colágeno. Se conectan
cuatros cadenas de lisina (3 en forma de alilisinas y una en lisina.)
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