Aminoácidos.

Los aminoácidos son los constituyentes esenciales de las proteínas. Las proteínas son los polímeros a base de α-aminoácidos, principalmente. Los α-aminoácidos son los que tienen el carbono α después del carbono del grupo principal. Los diferentes aminoácidos α se diferencian en la naturaleza de la cadena lateral R.

Son moléculas anfóteras que tienen un grupo amino que actúa como una base y un grupo ácido que actúa como ácido. En la diapositiva, lo que aumenta el pKa es el NH2. A pH fisiológico se encuentran en su estado zwitterion en el que tienen carga neta. Mientras se sube el ph se va a encontrar con el grupo carboxilo desprotonado y a ph aún más básicos se encuentra COO-.

Existen 20α-aminoácido codificados genéticamente dando lugar al código genético degenerado.

Excepto la glicina cuya cadena lateral es un Hidrogeno, los α-aminoácidos tienen un carbono quiral que es el carbono α. Fue Fisher el que nombró la sistemática para nombrar los aminoácidos. El convenio establecido para nombrar D o L a los aminoácidos fue que los enlaces verticales se colocan el grupo amonio arriba y el grupo carboxilo abajo. Y en función de donde quede la cadena lateral, derecha o izquierda, se nombran D o L. Predominan los aminoácidos L, es esteroselectiva. Generalmente los aminoácidos L actúan con las azúcares D.

Residuos alifáticos.

Ácidos alifáticos aminos

Tienen cadenas cada vez de mayor tamaño: Gly, Ala, Val, Leu e Isoleucina. Además la prolina comparte muchas propiedades con los aminoácidos alifáticos y aunque es un aminoácido cíclico, su cadena lateral es principalmente alifática. Sin embargo, la rigidez del anillo suele dificultar el plegado de los residuos de prolina en las estructuras proteicas y por eso queda excluida de las hélices alfa. La presencia de cadenas alifáticas laterales da carácter hidrófobo, cuanto más larga sea la cadena más hidrófoba. Son, por lo tanto, altamente hidrofóbicos y forman parte del interior de las proteínas.

Residuos aromáticos.

Fenilalanina, triptófano y tirosina. Son hidrofóbicos, sobretodo la fenilalanina, que junto con la leucina y la isoleucina (alifáticos) son los más hidrófobos. El triptófano y la tirosina son muy polares y por ello se pueden situar en el exterior de las proteínas y también eso atenúa su hidrofobia. Los residuos aromáticos tienen una propiedad importante que es absorber luz en el rango de ultravioleta en torno a 280nm. Esta propiedad es debido a que el anillo aromático tiene dobles enlaces conjugados.

Residuos con un grupo hidroxilo o tiol

Serina, cisteína, treonina, metionina. Son moderadamente polar  (excepto la metionina) y más hidrófilos que los alifáticos (aunque la metionina es bastante hidrófoba). Forman enlaces disulfuro-oxidación del azufre. La metionina es el primer aminoácido con el que inicia el RNA o DNA.

Además la cisteína puede ionizarse a pH ligeramente elevado y puede producir una oxidación entre pares de cadenas laterales de cisteína para formar el enlace disulfuro, y como producto sale la cistina. Esto suele desempeñar un papel estructural importante.

Ejemplos: el pelo y las uñas con la queratina que forman puentes de disulfuro. Las uñas tienen más puentes que el pelo y el pelo rizado que el liso.

Residuos básicos.

Lisina, histidina y arginina. Son altamente polares y se encuentran en el exterior de la proteína en contacto con el agua. La histidina es el menos básico de los tres y el anillo imidazol de la cadena lateral del aminoácido libre pierde su protón a un pH de 6. Cuando se incorpora a las proteínas el pKa se eleva a 7. Dado que puede intercambiar protones a un pH fisiológico, suele participar en la catálisis enzimática que comporta la transferencia de protones. La lisina y la arginina son aminoácidos más básicos y sus cadenas están siempre cargadas positivamente.

Residuos ácidos y amidas.

El Ácido aspártico, ácido glutámico son los únicos aminoácidos que llevan cargas negativas a pH7 en la cadena lateral y por tanto se puede llamar aspartato y glutamato. Sus amidas derivadas son la asparagina y la glutamina.

Las amidas no tienen naturaleza ácida ni básica, no intercambian protones. Son altamente polares y se encuentran en el exterior de las proteínas. También son claramente hidrófilos.

Propiedades ácidos- base

En relación con la ecuación de Hendersson-Hasselbach :

·         Si pH< pKaà [HA] > [A-]

·         Si pH> pKa à[HA] < [A-]

·         Si pH= pKa à [HA] =[A-]

El punto isoeléctrico es el pH al cual la forma mayoritaria del aminoácido es la que tiene carga neta 0. Matemáticamente, es la semisuma de 2 pKa

Existen otros tipos de aminoácidos tipo no α y otros derivados. Otros tipos de aminoácidos que forman parte de proteínas son los aminoácidos proteinogénicos. Al ser derivados, la proteína se forma con aminoácidos α  y luego se post- traducen con los derivados de los aminoácidos.

También hay aminoácidos no proteinogénicos que no forman parte ni de péptidos, ni de proteínas. Suelen tener naturaleza no α. Y tienen funciones específicas.

Otros no proteinogénicos.

Hay aminoácidos que tienen función como aminoácidos y que pueden no forman parte de las proteínas. Suelen no ser alfa como el aminobutyric acid, que es gamma, aunque también se dan los alfas. El glutámico suele funcionar como proteína pero también puede funcionar como aminoácido como neurotransmisor siendo uno de los excitatorios más importantes.

La mayoría de los aminoácidos no proteinogénicos no pueden ser proteinogénicos, el glutámico es una excepción. La dopamina es otro neutrotransmisor excitatorio. La citruilline y la Ornithine también son no proteinogénicos.