Es una hélice con una estructura repetitiva phi -
60º y psi - 50º (los motivos comunes son la repetición de phi y psi). Cada
segmento de alfa hélice está formado por una única cadena polipeptídica que se
enrolla sobre sí misma.
- Cadena dextrógira con estereoisomería de Aminoácidos L. Para saber levógira o dextrógira con regla de pulgar siendo la yema el extremo C terminal. Dextrogira sentido antihorario y levógira horario.
- Cadenas levógiras – poco frecuentes
- Cada 3,6 residuos se termina la vuelta
- Cada 18 residuos se repetirá la estructura siendo cada 5 vueltas.
La media de residuos por tramo de α-hélice es de 10
aminoácidos (5-40 aa) es decir, 3 giros de media por tramo. Esto ocurre en la
mayoría de las proteínas.
La estructura se estabiliza por medio de enlaces de
H entre el O de un C=O y el H de N-H en el residuo n+4. Cada 13 átomos tenemos un residuo de
Hidrógeno. Otro nombre que recibe la hélice α es hélice
(3,6 residuos
por vuelta y el subíndice hace referencia que cada 13 átomos hay un residuo de
Hidrógeno).
Cuando la proteína no puede establecer enlaces de
hidrógeno con otras moléculas decimos que está maximizado el nº de enlaces de
H. Es debido a esto por lo que las proteínas son solubles en agua ya que estas
son capaces de interaccionar con moléculas de agua. Una proteína puede tener un
tramo de hélice α que no puede estar en contacto con el agua cuando se tratan
de proteínas transmembrana. Las interacciones no covalentes son muy dinámicas y
en virtud de la localización del tramo hélice α podemos encontrar enlaces de
hidrógeno.
El enlace peptídico es una estructura dipolar neto
que surge de los enlaces peptídicos. El enlace C-O tiene una electronegatividad
determinada por lo que hay un momento dipolar (cierto carácter negativo). El
enlace entre C-N también tiene momento dipolar (cierto carácter positivo). Esto
es importante a la hora de reaccionar con otras proteínas.
En la hélice α todos los enlaces peptídicos están
orientados en la misma dirección.
La secuencia de aminoácidos determina la formación
de hélices α o láminas β. Aminoácidos como la alanina, glutámico, leucina y
metionina tienden a formar hélices α pero no siempre. La posición de los
distintos aminoácidos hidrofílicos o hidrofóbicos dentro de la αhélice vendrá
determinada por la posición que dicho tramo de hélice ocupa en la estructura
terciaria. Aa hidrofóbicos en el interior y hidrofílicos en el exterior.
La estructura primaria es muy importante para
determinar dónde se va a situar cada tramo de héliceα.
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