Glicoproteínas

Se encuentran tanto en organismos eucariotas como procariotas. Un ejemplo de la glicosilación en procariotas es en las paredes bacterianas. Las bacterias se clasifican en Gram + o Gram -. Esto fue descubierto por Hans Gram. Más tarde se descubrió que las Gram + tienen una gruesa pared celular que permitía absorber el colorante a diferencia de las Gram – que tenían una pared celular más delgada pero tenían otra capa externa protectora. La pared celular de ambos tipos se trata de una glicoproteína.

El péptidoglicano de las Gram + es un polisacárido que está constituido por un disacárido (N-acetil-glucosamina que se asocia a N-acetilmurámico unidos por enlaces O-glucosídico β (1à4) ) A cada molécula de murámico se le une en el Carbono 3 el componente aminoacídico constituido por 4 aminoácidos (L-alanina, D-isoglutámico, L-lisina y D-alanina). Esta unión se produce por un enlace O-glucosídico pero entre el grupo alcohol de un azúcar y un alcohol de un péptido. Este tetrapéptido se une a otro tetrapéptido con un pentapéptido de Glicina. En uno de los tetrapéptidos, la Glicina se asocia a la L-lisina y al otro tetrapéptido con la D-alanina dando lugar a un sistema intercomunicado que le confiere resistencia.

Glicosilación

En las eucariotas, el grado de sofisticación en la glicosilación de proteínas es muy elevado, a nivel de composición y funcional. Tienen un elevado número de proteínas que poseen cadenas de oligosacáridos unidas de manera covalente a ellas. Aproximadamente, la mitad de las proteínas de las células eucariotas se encuentran glicosiladas. Estos oligosacáridos pueden llegar a constituir entre el 1 y el 90% del peso de la macromolécula. Las glicoproteínas se dividen en:

1. N-glicosiladas (enlaces N-glucosídicos) : unión entre N-acetil galactosamina o N-acetil glucosamina que condensa con el N de la cadena lateral de la Asparagina ( es una amida)

En el caso de las eucariotas, las proteínas están N-glucosiladas. Esta glicosilación es dependiente de la asparagina y de una cadena de aa que obligatoriamente tiene que ser (X, serina o treonina). **X es cualquier aminoácido excepto prolina o aspártico. Así, una secuencia frecuente alrededor de la asparagina es la de –Asn –X – Ser/Thr –.

Se suele dar en proteínas que se sintetizan en el RER, y es un proceso co- traduccional. Según se va produciendo la síntesis en el ribosoma, se va añadiendo este azúcar. Las proteínas que se sintetizan en los polirribosomas del RER son susceptibles de ser glucosiladas. Después del RER podrán serán excretadas o ir al AG o a la membrana plasmática. Este oligosacárido está formado por 14 monosacáridos: 2 N-acetilglucosamina, 3-glucosas y 9 manosas.

Según avance el procesamiento de la proteína, el oligosacárido irá sufriendo modificaciones que servirán para dirigir hacia su destino final a la proteína madura.

Algunas proteínas citosólicas también se N-glicosidan pero en una variante mucho más sencilla en la que se añade una molécula de N-acetilglucosamina en lugar de un oligosacárido de 14 azúcares.

1. O-glucosiladas (enlaces O-glucosídicos): unión entre N-acetil galactosamina que condensa con el O de la cadena lateral de la serina o treonina.

La O-glucosilación se da en proteínas cuya serina o treonina tengan accesibilidad a las enzimas correspondientes para la O-glucosilación. La O-glucosilación es característica de las proteínas que se caracterizan en el RER, sin embargo, se trata de un proceso post-transduccional que se produce en el aparato de Golgi cuando la proteína está plegada. Por lo que no siempre las enzimas pueden acceder a la serina o treonina debido al plegamiento de la proteína.

Las proteínas que salen del RER, van al Golgi y vuelven, sí sufren la O-glucosilación. En la O-glucosilación, las enzimas pueden añadir  distintos tipos de azúcares.

Este tipo de glucosilación es característico de proteínas que van a ser secretadas. Algunas proteínas citosólicas sufren O-glucosilación en la cual tan sólo se une una molécula de N-acetilglucosamina a un residuo de Serina o Treonina de la cadena peptídica.

Las mucinas glucoproteícas que se encuentran en cantidades abundantes en las secreciones salivales, contienen muchos glucanos cortos con enlaces o-glucosídicos. Las mucinas aumentan la viscosidad de los líquidos en los que van disueltas. Además son secretadas en el estómago para que las células de éste no mueran por el pH tan extremo.