La estructura secundaria de las proteínas: la lámina beta

Su principal características es la presencia de al menos dos tramos. Toda la estructura se mantiene estable gracias a los enlaces de H que se establecen entre los grupos aceptores y donadores de las distintas cadenas.

Los enlaces peptídicos de cada una de las cadenas se van situando en sucesivos planos oblicuos unos con respecto a otros. Las cadenas laterales de residuos de aminoácidos quedan perpendiculares a los vértices de la unión de los distintos planos oblicuos. Es una estructura característica de aminoácidos como glicina, tirosina y serina.  No tiene polaridad.

Según la orientación respectiva de las cadenas peptídica podemos encontrar lámina geta antiparalelas, paralelas o mixtas. En la antiparalela el sentido de las cadena peptídicas es opuesto (extremo N-t de una cadena se enfrenta al extremo C-t de la otra). En la paralela el sentido d las cadenas peptídicas es el mismo (extremo N-t se enfrenta al extremo N-t de la otra.). Cuando se asocian varias cadenas por medio de lámina beta podemos encontrar estructuras mixtas.

De las dos posibilidades, la más estable es la lámina β antiparalela porque se maximizan el número y la estabilidad de los enlaces de H. Al asociarse varias cadenas por medio de láminas β, podemos encontrar estructuras mixtas.

La lámina beta es una estructura apolar dado que el vector dipolar va cambiando a direcciones opuestas y se anulan.

Las distintas láminas-β no son estructuras completamente rígidas. Existe un cierto grado de torsión, de manera que parece que el conjunto de la estructura va rotando en sentido dextrógiro.

Los diferentes tramos de estructura secundaria se pliegan unos sobre otros para originar la estructura terciaria de una proteína. La estructura terciaria es la que otorga la función a la proteína.

El plegamiento de una estructura secundaria sobre otra estará causado en buena medida por la naturaleza de las cadenas laterales presentes en cada tramo.

· Giros: tramos de conexión entre estructuras secundarias con tamaño pequeño con estructura determinada

· Loops: tramos de conexión entre estructuras secundarias con tamaño grande sin estructura determinada.

Los loops tienen una estructura mucho mayor y al azar dado que no hay elementos que la organicen. En los anticuerpos, las inmunoglobulinas, donde está el antígeno es una zona de loops. Si fuese muy definida, se reduciría la variabilidad a la hora de reconocer antígenos.

Giros β: Es una estructura que se establece entre enlaces de hidrógeno entre el aa 1 y el aa4. Hay tipo 1 y 2. El tipo 1 y el 2 difieren la orientación del enlace peptídico entre el residuo 2 y 3.

· Tipo 1: deja las cadenas laterales en el mismo lado del plano. El O2 está en el mismo lado que las cadenas laterales.

· Tipo 2: deja las cadenas laterales en distintos planos. El O2 está en el lado de la cadena lateral del residuo 3. En este residuo suele haber una glicina, esto se debe a que no pueden colisionar el O y los radio de Van der Waals de la lateral.

Giros γ: Los gamma sólo necesitan 3 residuos aa para cambiar la dirección de la proteína. El residuo 1 es el aceptor y el 3 el donador. En el segundo residuo se sitúa una prolina, que es la que hace que haya un giro gamma.