La proteínas son biomoléculas orgánicas de cadenas
lineales muy largas, formadas fundamentalmente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Son polímeros formados por la
unión, mediante enlaces peptídicos, de cierto número de
subunidades denominadas aminoácidos. Hay 20 aminoácidos distintos
que son universales pues se encuentran en todos los animales.
El enlace peptídico se forma al unirse el grupo
carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente y
liberarse una molécula de agua.
Una cadena corta de aminoácidos es un péptido; un
polipéptido o una cadena polipeptídica pueden contener centenares
de aminoácidos. Una proteína está formada por una o varias cadenas
polipeptídicas.
Péptido: puede ser una proteína o formar parte de una
ya que hay proteínas formadas por una sola cadena de aminoácidos y
otras formadas por varias.
Estructura tridimensional de las proteínas.
Cada proteína se caracteriza por tener una estructura
tridimensional bien definida de la que depende su función. La forma
en que se pliega la cadena polipeptídica está determinada por su
particular secuencia de aminoácidos y se mantiene estable por
enlaces débiles formados entre grupos de átomos de la cadena de
aminoácidos.
Los cambios extremos en el medio donde se encuentra la
proteína, como el aumento de temperatura o cambios en el pH,
provocan su desnaturalización.
Si una proteína se desnaturaliza pierde su estructura
tridimensional y, como consecuencia, pierde sus propiedades y su
función.
Concepto de conformación.
Es la dicha forma tridimensional característica que
adopta una proteína en su estado nativo, es decir, dentro de la
célula. Según la conformación podemos clasificar a las proteínas
en fibrosas y globulares.
En las primeras predominan las formas alargadas o
planas. Todas ellas son insolubles en agua y realizan una función
estructural (forman pelo, uñas...).
La proteínas globulares adquieren formas de anillo y
realizan funciones dinámicas en la célula, por ejemplo: la
hemoglobina de la sangre que transporta oxígeno o los anticuerpos
con función defensiva.
Estructuras:
En toda proteína podemos llegar a encontrar hasta
cuatro estructuras o niveles de complejidad: estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Hace referencia a la ordenación lineal que siguen los
aminoácidos en la cadena peptídica, siendo el primer aminoácido el
que tiene el grupo carboxilo libre. La estructura primaria por lo
tanto nos indica el número de aminoácidos y el orden de colocación
de los mismos siendo responsable del resto de las estructuras y por
lo tanto de su forma tridimensional y su función.
Hace referencia a como esa cadena peptídica se pliega
en el espacio en forma de hélice o el forma de lámina. Hay dos
tipos: alfa-hélice y beta-laminar (que parece una hoja plegada).
Exceptuando las proteínas fibrosas, en el resto que son
las más numerosas, la cadena peptídica en estructura secundaria
presenta fragmentos plegados en alfa-hélice y otros fragmentos
plegados de beta laminar.
La estructura terciaria hace referencia a como la cadena
que presenta fragmentos plegados en alfa-hélice y otros en
beta-laminar se pliegan en el espacio en forma de ovillo.
La presentan sólo las proteínas que poseen más de una
cadena peptídica y hace referencia a como se establece la unión
entre dichas cadenas. Cada cadena recibe el nombre de protómero.
Clasificación de proteínas.
Las proteínas se clasifican en holoproteínas y
heteroproteínas.
Las primeras, también llamadas proteínas simples,
están formadas exclusivamente por aminoácidos.
Las segundas, también llamadas proteínas conjugadas,
presentan una parte proteica formada por aminoácidos y una parte no
proteica o grupo prostético formada por otros compuestos.
Entre las proteínas simples tenemos proteínas
fibrosas, con función estructural como la queratina, fibroína
(seda); el fibrinógeno con función defensiva, responsable de la
coagulación sanguínea y globulares como las histonas y las
protaminas que se unen al ADN.
Proteínas conjugadas.
Se clasifican en función de su naturaleza química del
grupo prostético. Por ejemplo cromoproteínas, como la hemoglobina,
si llevan elementos metálicos que las aportan color.
Funciones de las proteínas.
En un ser vivo hay miles de proteínas diferentes y
cada una de ellas realiza una función particular. Las principales
funciones de las proteínas son:
- Estructural, como el colágeno que forma fibras que dan resistencia y elasticidad a huesos y cartílagos o la queratina que es parte importante de las uñas y el pelo.
- Transportadora, como la hemoglobina que transporta el oxígeno de la sangre o las proteínas transportadoras de colesterol.
- Reguladora, como la insulina, hormona que regula el azúcar de la sangre, o la hormona del crecimiento.
- Contráctil, como la actina y la miosina que forman filamentos de cuya interacción se deriva la contracción muscular.
- Defensa inmunitaria, como los anticuerpos, que se fabrican para neutraliza a sustancias extrañas que penetran en el organismo.
- Enzimática o biocatalizadora.
Propiedades de las proteínas.
Desnaturalización.
Toda proteína realiza su función si se presenta en
su forma tridimensional característica (conformación). Esta forma
la pierde cuando cambian las condiciones del medio (temperatura, pH,
salinidad...) implicando esto una pérdida de su función.
Las causas pueden ser los cambios de temperatura las
variaciones del pH o la presencia de sustancias desnaturalizantes.
Definición:
pérdida de la función de una proteína debido a la pérdida de su
conformación por cambios en el medio donde se encuentra. Algunas
proteínas pueden volver a adquirir su conformación
(renaturalización) al restablecerse las condiciones del medio.
Especificidad (de especie).
Como las proteínas son
sintetizadas con la información genética de un individuo, este
tendrá algunas proteínas específicas de él y diferentes a las
proteínas de los otros individuos de la misma especie.
En esto se basa el
rechazo de los órganos trasplantados. Nuestro sistema inmune tiene
la capacidad de diferenciar lo propio de lo extraño y en un órgano
procedente de otro individuo hay proteínas específicas del donante
que serán reconocidas como extrañas.
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