domingo, 7 de febrero de 2016

Regulación de la glucólisis


La glucólisis está coordinada con otras rutas importantes la síntesis y la degradación del glucógeno, la gluconeogénesis, la ruta de las pentosas fosfato, el ciclo del ácido cítrico...

Los tres principales puntos de control de la ruta son los regulados por:
1) la hexoquinasa
2) la fosfofructoquinasa
3) la piruvato quinasa


La hexoquinasa se controla, principalmente, por su propio producto, la glucosa-­‐6-­‐fosfato, que también participa en otros procesos como la síntesis de glucógeno.

¿Cuáles son las evidencias para determinar el paso catalizado por la fosfofructoquinasa como el esencial?
1) El estudio de las oscilaciones de los intermediarios glucolítico
2) el estudio del denominado Efecto Pasteur.

1) Análisis de las oscilaciones de los intermediarios glucolíticos: Las concentraciones intracelulares de los intermediarios metabólicos experimentan variaciones periódicas en diversas situaciones.

Las  oscilaciones  son  características  de  los  sistemas  controlados  por  mecanismos  de feedback.

El ADP y el AMP varían en fase con la variación de NADH, mientras que el ATP varía con un desfase de 180o. La actividad de la glucólisis varía con la carga de adenilato. Así, el principal punto de control ha de estar regulado por la carga energética.

Esta manera de activarse o desactivarse por carga energética habla de que los pasos de la glucólisis son en los que el ATP funciona como sustrato (los 2 primeros). Así quita el de la piruvato quinasa.

2) Efecto Pasteur: En ausencia de O2, la tasa de utilización de glucosa en cultivos anaerobios facultativos (levaduras) es muy elevada. Dicha tasa de consumo de glucosa se reducía drásticamente al exponer el cultivo al aire.

El cambio drástico de condiciones anaeróbicas a condiciones aeróbicas y el análisis de los metabolitos de la ruta reflejaban una acumulación de los metabolitos anteriores al paso catalizado por la fosfofructoquinasa y un consumo importante de los siguientes.

La actividad de la fosfofructoquinasa es sensible a las condiciones oxidativas.
La G6P es un intermediario que se usa en muchas rutas diferentes y con diferentes fines. Por tanto, si se para en esas tres primeras, no pasa nada que se acumulen dado que se pueden utilizar en otras cosas, mientras que los otros son muy propios de la glucólisis y no se quiere que se acumulen al no poder darle otro uso.

La fosfofructoquinasa es una enzima regulada de manera alostérica.

La  isoenzima  muscular  consiste  en  un  homotetrámero  en  su  forma  activa  (estado  R), mientras que en su forma inactiva pasa a una forma dimérica (estado T).
Los activadores e inhibidores alostéricos median la interconversión entre la forma tetrámera y la forma dimérica

Los activadores son: AMP, ADP y la fructosa-­‐2,6-­‐bisfosfato.

El ATP es inhibidor. Aunque el ATP es sustrato de la ruta funciona así porque por un lado tiene carácter de sustrato y por otro es el carácter de producto final al que se quiere llegar. Por ello, como producto final, inhibe este paso de la ruta. El ATP se une a un punto distinto al centro catalítico y con menor afinidad. Así, a bajas concentraciones de ATP, la enzima se encuentra en su estado R (activo), mientras que a elevadas concentraciones se halla en su estado T (inactivo).

Bastan concentraciones bajas de fructosa-­‐2,6-­‐bisfosfato para activar eficazmente la enzima. De hecho, es el activador más potente e importante de la ruta. En cuanto cambian un poco las concentraciones, la enzima fosfofructoquinasa se activa o se inhibe.

 
(la enzima es la PFK-1 hacia la derecha y Frc-1,6-bisPasa hacia la izquierda. La Frc-2,6-bisP inhibe la reacción).
El activador es sintetizado por la fosfofructoquinasa-­‐2 (isoforma de la fosfofructoquinasa glucolítica o fosfofructoquinasa-­‐1) y también regula el proceso de síntesis de la glucosa a través de la gluconeogénesis.

Además, la fosfofructoquinasa-­‐1 se inhibe también por la acción del citrato, un intermediario del ciclo de Krebs.

Con respecto, a  la  piruvato quinasa, ésta también posee un comportamiento alostérico como la fosfofructoquinasa.

Se inhibe en presencia de niveles elevados de ATP, acetil-­‐CoA y ácidos grasos.
Que haya concentraciones elevadas de citrato sea que haya mucho acetil CoA (situación hay mucha energía o se va a fabricar mucha). Los ácidos grasos con muy buen combustible metabólico. Por tanto, si se degradan muchos ác. grasos, no hace falta que la glucólisis fabrique tanta energía.



Se activa en presencia de niveles elevados de fructosa-­‐1,6-­‐bisfosfato. Es lo que se denomina como activación anterógrada.

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